Perbedaan Kunci – Enzim vs Koenzim
Reaksi kimia mengubah satu atau lebih substrat menjadi produk. Reaksi-reaksi ini dikatalisis oleh protein khusus yang disebut enzim. Enzim bertindak sebagai katalis untuk sebagian besar reaksi tanpa dikonsumsi. Enzim terbuat dari asam amino dan memiliki urutan asam amino unik yang terdiri dari 20 asam amino yang berbeda. Enzim didukung oleh molekul organik non-protein kecil yang disebut kofaktor. Koenzim adalah salah satu jenis kofaktor yang membantu enzim untuk melakukan katalisis. Perbedaan utama antara enzim dan koenzim adalah bahwa enzim adalah protein yang mengkatalisis reaksi biokimia sedangkan koenzim adalah molekul organik non-protein yang membantu enzim untuk mengaktifkan dan mengkatalisis reaksi kimia. Enzim adalah makromolekul sedangkan koenzim adalah molekul kecil.
Apa itu Enzim?
Enzim adalah katalis biologis sel hidup. Mereka adalah protein yang terdiri dari ratusan hingga jutaan asam amino yang terikat bersama seperti mutiara pada seutas tali. Setiap enzim memiliki urutan asam amino yang unik, dan ditentukan oleh gen tertentu. Enzim mempercepat hampir semua reaksi biokimia dalam organisme hidup. Enzim hanya mempengaruhi laju reaksi, dan keberadaannya sangat penting untuk memulai konversi kimia karena energi aktivasi reaksi diturunkan oleh enzim. Enzim mengubah laju reaksi tanpa dikonsumsi atau tanpa mengubah struktur kimia. Enzim yang sama dapat mengkatalisis konversi lebih banyak dan lebih banyak substrat menjadi produk dengan menunjukkan kemampuan untuk mengkatalisis reaksi yang sama berulang kali.
Enzim sangat spesifik. Enzim tertentu mengikat dengan substrat tertentu dan mengkatalisis reaksi tertentu. Spesifisitas enzim disebabkan oleh bentuk enzim. Setiap enzim memiliki situs aktif dengan bentuk dan gugus fungsi tertentu untuk pengikatan tertentu. Hanya substrat spesifik yang akan cocok dengan bentuk situs aktif dan terikat dengannya. Spesifisitas pengikatan substrat enzim dapat dijelaskan oleh dua hipotesis yaitu hipotesis kunci dan hipotesis kunci dan hipotesis kecocokan terinduksi. Hipotesis kunci dan kunci menunjukkan kecocokan antara enzim dan substrat yang spesifik mirip dengan gembok dan anak kunci. Hipotesis kecocokan yang diinduksi mengatakan bahwa bentuk situs aktif dapat berubah agar sesuai dengan bentuk substrat spesifik yang mirip dengan sarung tangan yang pas di tangan.
Reaksi enzimatik dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti pH, suhu, dll. Setiap enzim memiliki nilai suhu optimum dan nilai pH untuk bekerja secara efisien. Enzim juga berinteraksi dengan kofaktor non-protein seperti gugus prostetik, koenzim, aktivator, dll. untuk mengkatalisis reaksi biokimia. Enzim dapat dihancurkan pada suhu tinggi atau dengan keasaman atau alkalinitas tinggi karena mereka adalah protein.
Gambar 01: Model fit terinduksi dari aktivitas enzim.
Apa itu Koenzim?
Reaksi kimia dibantu oleh molekul non-protein yang disebut kofaktor. Kofaktor membantu enzim untuk mengkatalisis reaksi kimia. Ada berbagai jenis kofaktor dan koenzim adalah salah satu jenis di antaranya. Koenzim adalah molekul organik yang bergabung dengan kompleks substrat enzim dan membantu proses katalisis reaksi. Mereka juga dikenal sebagai molekul pembantu. Mereka terdiri dari vitamin atau berasal dari vitamin. Oleh karena itu, diet harus mengandung vitamin yang menyediakan koenzim esensial untuk reaksi biokimia.
Koenzim dapat berikatan dengan sisi aktif enzim. Mereka mengikat secara longgar dengan enzim dan membantu reaksi kimia dengan menyediakan gugus fungsi yang dibutuhkan untuk reaksi atau dengan mengubah konformasi struktural enzim. Oleh karena itu, pengikatan substrat menjadi mudah, dan reaksi mengarah ke produk. Beberapa koenzim bertindak sebagai substrat sekunder dan diubah secara kimiawi pada akhir reaksi, tidak seperti enzim.
Koenzim tidak dapat mengkatalisis reaksi kimia tanpa enzim. Mereka membantu enzim menjadi aktif dan menjalankan fungsinya. Setelah koenzim berikatan dengan apoenzim, enzim menjadi bentuk aktif dari enzim yang disebut holoenzim dan memulai reaksi.
Contoh koenzim adalah Adenosin trifosfat (ATP), Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), Flavin adenine dinucleotide (FAD), Koenzim A, vitamin B1, B2, dan B6, dll.
Gambar 02: Pengikatan kofaktor dengan apoenzim
Apa perbedaan antara Enzim dan Koenzim?
Enzim vs Koenzim |
|
| Enzim adalah katalis biologis yang mempercepat reaksi kimia. | Koenzim adalah molekul organik yang membantu enzim mengkatalisis reaksi kimia. |
| Tipe Molekul | |
| Semua enzim adalah protein. | Koenzim adalah non-protein. |
| Perubahan karena Reaksi | |
| Enzim tidak berubah karena reaksi kimia. | Koenzim diubah secara kimiawi sebagai akibat dari reaksi. |
| Kekhususan | |
| Enzim bersifat spesifik. | Koenzim tidak spesifik. |
| Ukuran | |
| Enzim adalah molekul yang lebih besar. | Koenzim adalah molekul yang lebih kecil. |
| Contoh | |
| Amilase, proteinase, dan kinase adalah contoh enzim. | NAD, ATP, koenzim A, dan FAD adalah contoh koenzim. |
Ringkasan – Enzim vs Koenzim
Enzim mengkatalisis reaksi kimia. Koenzim membantu enzim untuk mengkatalisis reaksi dengan mengaktifkan enzim dan menyediakan gugus fungsi. Enzim adalah protein yang tersusun dari asam amino. Koenzim bukan protein. Mereka terutama berasal dari vitamin. Inilah perbedaan antara enzim dan koenzim.
