Hemoglobin vs Mioglobin
Mioglobin dan hemoglobin adalah hemoprotein yang memiliki kemampuan untuk mengikat molekul oksigen. Ini adalah protein pertama yang struktur tiga dimensinya dipecahkan dengan kristalografi sinar-X. Protein adalah polimer asam amino, bergabung melalui ikatan peptida. Asam amino adalah blok bangunan protein. Berdasarkan bentuk keseluruhannya, protein ini dikategorikan dalam protein globular. Protein globular memiliki bentuk agak bulat atau elips. Sifat yang berbeda dari protein globular unik ini membantu organisme untuk menggeser molekul oksigen di antara mereka. Situs aktif protein khusus ini terdiri dari besi (II) protoporfirin IX yang dienkapsulasi dalam kantong tahan air.
Myoglobin
Mioglobin terjadi sebagai protein monomer di mana globin mengelilingi heme. Ini bertindak sebagai pembawa oksigen sekunder di jaringan otot. Ketika sel-sel otot sedang beraksi, mereka membutuhkan sejumlah besar oksigen. Sel-sel otot menggunakan protein ini untuk mempercepat difusi oksigen dan mengambil oksigen untuk saat-saat respirasi yang intens. Struktur tersier mioglobin mirip dengan struktur protein globul larut air yang khas.
Rantai polipeptida mioglobin memiliki 8 heliks tangan kanan yang terpisah. Setiap molekul protein mengandung satu gugus protetik heme dan setiap residu heme mengandung satu atom besi yang terikat secara koordinatif di pusat. Oksigen terikat langsung ke atom besi dari gugus prostetik heme.
Hemoglobin
Hemoglobin terjadi sebagai protein tetramerik di mana setiap subunit terdiri dari globin yang mengelilingi heme. Ini adalah pembawa oksigen di seluruh sistem. Ini mengikat molekul oksigen dan kemudian diangkut melalui darah oleh sel darah merah.
Pada vertebrata, oksigen disebarkan melalui jaringan paru-paru ke dalam sel darah merah. Karena hemoglobin adalah tetramer, ia dapat mengikat empat molekul oksigen sekaligus. Oksigen yang terikat kemudian didistribusikan ke seluruh tubuh dan diturunkan dari sel darah merah ke sel-sel yang bernafas. Hemoglobin kemudian mengambil karbon dioksida dan mengembalikannya kembali ke paru-paru. Oleh karena itu, hemoglobin berfungsi untuk mengantarkan oksigen yang dibutuhkan untuk metabolisme sel dan membuang produk limbah yang dihasilkan, karbon dioksida.
Hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida. Hemoglobin manusia terdiri dari dua subunit (alfa) dan dua (beta). Setiap subunit memiliki 144 residu, dan setiap subunit memiliki 146 residu. Karakteristik struktural dari subunit (alfa) dan (beta) mirip dengan mioglobin.
Hemoglobin vs Mioglobin
• Hemoglobin mengangkut oksigen dalam darah sedangkan mioglobin mengangkut atau menyimpan oksigen di otot.
• Mioglobin terdiri dari satu rantai polipeptida dan hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida.
• Berbeda dengan mioglobin, konsentrasi hemoglobin dalam sel darah merah sangat tinggi.
• Pada awalnya, mioglobin mengikat molekul oksigen dengan sangat mudah dan akhir-akhir ini menjadi jenuh. Proses pengikatan ini sangat cepat di mioglobin daripada di hemoglobin. Hemoglobin awalnya mengikat oksigen dengan susah payah.
• Mioglobin terjadi sebagai protein monomer sedangkan hemoglobin terjadi sebagai protein tetramerik.
• Dua jenis rantai polipeptida (dua rantai dan dua rantai) terdapat dalam hemoglobin.
• Mioglobin dapat mengikat satu molekul oksigen yang disebut monomer, sedangkan hemoglobin dapat mengikat empat molekul oksigen, yang disebut tetramer.
• Mioglobin mengikat oksigen lebih erat daripada hemoglobin.
• Hemoglobin dapat mengikat dan melepaskan oksigen dan karbon dioksida, tidak seperti mioglobin.
