Perbedaan Kunci – Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet
Heliks alfa dan lembaran lipit beta adalah dua struktur sekunder yang paling umum ditemukan dalam rantai polipeptida. Kedua komponen struktural ini merupakan langkah utama pertama dalam proses pelipatan rantai polipeptida. Perbedaan utama antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet adalah dalam strukturnya; mereka memiliki dua bentuk berbeda untuk melakukan pekerjaan tertentu.
Apa itu Alpha Helix?
Sebuah heliks alfa adalah gulungan residu asam amino di sebelah kanan pada rantai polipeptida. Kisaran residu asam amino dapat bervariasi dari 4 hingga 40 residu. Ikatan hidrogen yang terbentuk antara oksigen dari gugus C=O pada koil atas dan hidrogen dari gugus N-H pada koil bawah membantu menahan koil bersama-sama. Ikatan hidrogen terbentuk per setiap empat residu asam amino dalam rantai dengan cara di atas. Pola seragam ini memberikan fitur yang pasti seperti ketebalan kumparan dan menentukan panjang setiap putaran penuh sepanjang sumbu heliks. Stabilitas struktur alfa heliks tergantung pada beberapa faktor.
atom O berwarna merah, atom N berwarna biru, dan ikatan hidrogen sebagai garis putus-putus hijau
Apa itu Beta Pleated Sheet?
Beta pleated sheet, juga dikenal sebagai beta sheet, dianggap sebagai bentuk kedua dari struktur sekunder dalam protein. Ini berisi untaian beta yang dihubungkan secara lateral oleh minimal dua atau tiga ikatan hidrogen tulang punggung untuk membentuk lembaran berlipit yang dipilin seperti yang ditunjukkan pada gambar. Untai beta adalah bentangan rantai polipeptida; panjangnya umumnya sama dengan 3 sampai 10 asam amino, termasuk tulang punggung dalam konfirmasi yang diperpanjang.
4-untai antiparalel fragmen lembaran dari struktur kristal enzim katalase.
a) menunjukkan ikatan hidrogen antiparalel (bertitik) antara gugus peptida NH dan CO pada untai yang berdekatan. Panah menunjukkan arah rantai, dan kontur kerapatan elektron menguraikan atom non-H. atom O adalah bola merah, atom N berwarna biru, dan atom H dihilangkan untuk kesederhanaan; rantai samping hanya ditampilkan ke atom C rantai samping pertama (hijau)
b) Tampilan tepi dari dua untaian tengah
Dalam lembaran lipit beta, rantai polipeptida berjalan berdampingan satu sama lain. Itu mendapat nama "lembar berlipit" karena penampilan strukturnya yang seperti gelombang. Mereka dihubungkan bersama oleh ikatan hidrogen. Struktur ini memungkinkan pembentukan lebih banyak ikatan hidrogen dengan meregangkan rantai polipeptida.
Apa perbedaan antara Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet?
Struktur Alpha Helix dan Beta Pleated Sheet
Alpha Helix:
Dalam struktur ini, tulang punggung polipeptida terikat erat di sekitar sumbu imajiner sebagai struktur spiral. Ini juga dikenal sebagai susunan helikoid dari rantai peptida.
Pembentukan struktur heliks alfa terjadi ketika rantai polipeptida dipelintir menjadi spiral. Hal ini memungkinkan semua asam amino dalam rantai untuk membentuk ikatan hidrogen (ikatan antara molekul oksigen dan molekul hidrogen) satu sama lain. Ikatan hidrogen memungkinkan heliks untuk menahan bentuk spiral dan memberikan kumparan yang rapat. Bentuk spiral ini membuat heliks alfa sangat kuat.
Ikatan hidrogen ditunjukkan dengan titik kuning.
Beta Lipit Lembar:
Ketika dua atau lebih fragmen rantai polipeptida tumpang tindih satu sama lain, membentuk deretan ikatan hidrogen satu sama lain, struktur berikut dapat ditemukan. Itu bisa terjadi dalam dua cara; susunan paralel dan susunan antiparalel.
Contoh strukturnya:
Alpha Helix: Kuku atau kuku kaki dapat diambil sebagai contoh struktur alpha helix.
Beta Pleated Sheet: Struktur bulu mirip dengan struktur beta lipit sheet.
Fitur struktur:
Alpha Helix: Dalam struktur alpha helix, ada 3,6 asam amino per putaran heliks. Semua ikatan peptida adalah trans dan planar, dan gugus N-H dalam ikatan peptida menunjuk ke arah yang sama, yang kira-kira sejajar dengan sumbu heliks. Gugus C=O dari semua ikatan peptida menunjuk ke arah yang berlawanan, dan mereka sejajar dengan sumbu heliks. Gugus C=O dari setiap ikatan peptida terikat pada gugus N-H dari ikatan peptida membentuk ikatan hidrogen. Semua grup R- ditunjuk keluar dari heliks.
Beta Pleated Sheet: Setiap ikatan peptida dalam beta pleated sheet adalah planar dan memiliki trans-konformasi. Gugus C=O dan N-H ikatan peptida dari rantai yang berdekatan berada pada bidang yang sama dan mengarah satu sama lain membentuk ikatan hidrogen di antara mereka. Semua gugus R- dalam rantai apa pun dapat muncul secara alternatif di atas dan di bawah bidang lembaran.
Definisi:
Struktur Sekunder: Ini adalah bentuk protein lipat karena ikatan hidrogen antara gugus amida dan karbonil tulang punggungnya.
