Perbedaan Kunci – Kd vs Km
Kd dan Km adalah konstanta kesetimbangan. Perbedaan utama antara Kd dan Km adalah bahwa Kd adalah konstanta termodinamika sedangkan Km bukan konstanta termodinamika.
Kd mengacu pada konstanta disosiasi sedangkan Km adalah konstanta Michaelis. Kedua konstanta ini sangat penting dalam analisis kuantitatif reaksi enzimatik.
Apa itu Kd?
Kd adalah konstanta disosiasi. Ini juga dikenal sebagai konstanta disosiasi kesetimbangan karena penggunaannya dalam sistem kesetimbangan. Konstanta disosiasi adalah konstanta kesetimbangan reaksi di mana senyawa besar diubah menjadi komponen kecil secara reversibel. Proses konversi ini juga dikenal sebagai disosiasi. Molekul ionik selalu terdisosiasi menjadi ion-ionnya. Maka konstanta disosiasi atau Kd adalah besaran yang menyatakan sejauh mana suatu zat tertentu dalam larutan berdisosiasi menjadi ion. Jadi, ini sama dengan produk dari konsentrasi ion masing-masing dibagi dengan konsentrasi molekul yang tidak terdisosiasi.
AB A + B
Dalam reaksi umum di atas, konstanta disosiasi, Kd dapat diberikan seperti di bawah ini.
Kd=[A][B] / [AB].
Selain itu, jika ada hubungan stoikiometrik, maka koefisien stoikiometrik harus dimasukkan ke dalam persamaan.
xAB aA + bB
Persamaan konstanta disosiasi, Kd untuk reaksi di atas adalah sebagai berikut:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Khususnya, dalam aplikasi biokimia, Kd membantu menentukan jumlah produk yang dihasilkan oleh reaksi kimia dengan adanya enzim. Kd dari reaksi enzimatik mengekspresikan afinitas ligan-reseptor. Dengan kata lain, menyatakan kemampuan substrat untuk meninggalkan reseptor enzim. Di sisi lain, ini menggambarkan seberapa kuat substrat mengikat enzim.
Apa itu Km?
Km adalah konstanta Michaelis. Tidak seperti Kd, Km adalah konstanta kinetik. Aplikasi utamanya adalah dalam kinetika enzim, yaitu untuk menentukan afinitas substrat untuk berikatan dengan enzim. Konstanta tersebut dinyatakan dengan menghubungkan konsentrasi substrat dengan laju reaksi dengan adanya enzim. Dengan demikian, konstanta Michaelis atau Km adalah konsentrasi substrat ketika kecepatan reaksi mencapai setengah dari kecepatan maksimumnya.
Gambar 1: Hubungan antara kecepatan reaksi dan konsentrasi substrat dalam reaksi enzimatik.
Selama reaksi antara enzim (E) dan substrat (S), pembentukan produk (P) adalah sebagai berikut:
E + S E-S kompleks E + P
Jika konstanta kesetimbangan reaksi di atas adalah sebagai berikut, Anda dapat menurunkan Km dari konstanta ini.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Penentuan Km Menurut Konsep Michael
Michaelis mengembangkan hubungan menggunakan konsentrasi substrat, [S] dan kecepatan reaksi maksimum, Vmax. Hubungan antara konsentrasi substrat dan Km reaksi enzimatik adalah sebagai berikut:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v adalah kecepatan setiap saat, sedangkan [S] adalah konsentrasi substrat pada waktu tertentu, dan Vmax adalah kecepatan maksimum reaksi. Km adalah konstanta Michaelis untuk enzim dalam reaksi. Nilai konstanta Michaelis tergantung pada enzim. Akibatnya, nilai Km yang kecil menunjukkan bahwa enzim menjadi jenuh dengan sejumlah kecil substrat. Kemudian Vmax diperoleh pada konsentrasi substrat yang rendah. Sebaliknya, nilai Km yang tinggi menunjukkan bahwa enzim membutuhkan substrat dalam jumlah besar untuk menjadi jenuh.
Apa Perbedaan Kd dan Km?
Kd vs Km |
|
| Kd adalah konstanta disosiasi. | Km adalah konstanta Michaelis. |
| Alam | |
| Kd adalah konstanta termodinamika. | Km adalah konstanta kinetik. |
| Rincian | |
| Kd mewakili afinitas substrat terhadap enzim. | Km mewakili hubungan antara konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi. |
Ringkasan – Kd vs Km
Kd dan Km adalah konstanta kesetimbangan yang menggambarkan sifat-sifat reaksi enzimatik. Perbedaan utama antara Kd dan Km adalah bahwa Kd adalah konstanta termodinamika sedangkan Km bukan konstanta termodinamika.
