Perbedaan utama antara alosterisme positif dan negatif adalah bahwa alosterisme positif pada protein menunjukkan afinitas yang tinggi terhadap ligan, sedangkan alosterisme negatif pada protein menunjukkan afinitas yang rendah terhadap ligan.
Allosterisme atau perilaku alosterik adalah fenomena di mana aktivitas protein dapat diubah tergantung pada pengikatan beberapa molekul di situs selain situs aktif protein (khususnya dalam enzim). Alosterisme positif menunjukkan bahwa pengikatan molekul efektor ke enzim menyebabkan enzim mengubah konfigurasinya menjadi bentuk aktif. Sebaliknya, alosteirsma negatif menunjukkan bahwa ikatan molekul efektor menyebabkan enzim mengubah konfigurasinya dari bentuk aktif menjadi bentuk tidak aktif.
Apa itu Alosterisme Positif?
Alosterisme positif adalah perubahan konfigurasi protein (kebanyakan enzim) dari bentuk tidak aktif menjadi bentuk aktif setelah pengikatan molekul efektor. Molekul efektor mengikat dengan situs selain situs aktif enzim; itu disebut situs alosterik. Proses ini juga dikenal sebagai aktivasi alosterik.
Contoh umum untuk pengikatan molekul efektor tersebut adalah ikatan molekul oksigen dengan molekul hemoglobin, yang mengaktifkan molekul hemoglobin untuk secara efektif mengangkut oksigen ke sel. Di sana, molekul oksigen berikatan dengan besi besi dari molekul heme dalam molekul hemoglobin. Bentuk aktifnya disebut oxy-hemoglobin, sedangkan bentuk tidak aktifnya disebut deoxy-hemoglobin.
Apa itu Alosterisme Negatif?
Alosterisme negatif adalah perubahan konfigurasi enzim dari bentuk aktif menjadi bentuk tidak aktif pada pengikatan molekul efektor. Molekul efektor mengikat dengan situs selain situs aktif enzim; itu disebut situs alosterik. Proses ini juga dikenal sebagai inhibisi alosterik.
Gambar 01: Allosterisme Positif dan Negatif
Selama alosterisme negatif, pengikatan satu ligan menurunkan afinitas enzim terhadap substrat pada sisi aktif lain yang tersedia untuk pengikatan substrat. Contohnya adalah pengikatan 2, 3-BPG ke situs alosterik pada hemoglobin, yang menyebabkan penurunan afinitas terhadap oksigen dari semua subunit.
Apa Perbedaan Antara Allosterisme Positif dan Negatif?
Dalam alosteir positif, pengikatan molekul efektor ke enzim menyebabkan enzim mengubah konfigurasinya menjadi bentuk aktif, sedangkan pada alosteir negatif, pengikatan molekul efektor menyebabkan enzim mengubah konfigurasinya dari aktif bentuk ke bentuk tidak aktif. Perbedaan utama antara alosterisme positif dan negatif adalah bahwa alosterisme positif dalam protein menunjukkan afinitas yang tinggi terhadap ligan, sedangkan alosterisme negatif pada protein menunjukkan afinitas yang rendah terhadap ligan. Selain itu, alosteirisme positif melibatkan aktivasi, sedangkan alosteirisme negatif melibatkan penghambatan. Pengikatan oksigen dengan hemoglobin adalah contoh dari alosterik positif sedangkan pengikatan 2, 3-BPG dengan hemoglobin adalah contoh dari alosterisme negatif.
Infografik berikut menyajikan perbedaan antara alosterik positif dan negatif dalam bentuk tabel untuk perbandingan berdampingan.
Ringkasan – Allosterisme Positif vs Negatif
Dalam allosterisme atau perilaku alosterik, aktivitas protein dapat diubah tergantung pada pengikatan beberapa molekul di situs selain situs aktif protein (khususnya dalam enzim). Perbedaan utama antara alosterisme positif dan negatif adalah bahwa alosterisme positif dalam protein menunjukkan afinitas yang tinggi terhadap ligan, sedangkan alosterisme negatif pada protein menunjukkan afinitas yang rendah terhadap ligan.
