Perbedaan utama antara penghambatan non-kompetitif dan alosterik adalah bahwa dalam penghambatan non-kompetitif, laju maksimum reaksi yang dikatalisis (Vmax) menurun dan konsentrasi substrat (Km) tetap tidak berubah, sedangkan dalam penghambatan alosterik, Vmax tetap tidak berubah dan Km bertambah.
Enzim sangat penting untuk sebagian besar reaksi yang terjadi dalam organisme. Biasanya, enzim mengkatalisis reaksi dengan mengurangi energi aktivasi yang diperlukan untuk reaksi. Tetapi enzim harus diatur dengan hati-hati untuk mengontrol tingkat produk akhir yang naik ke tingkat yang tidak diinginkan. Ini dikendalikan oleh penghambatan enzim. Inhibitor enzim adalah molekul yang mengganggu jalur reaksi normal antara enzim dan substrat.
Situs aktif adalah wilayah enzim tempat substrat mengikat dan mengalami reaksi kimia. Situs alosterik adalah tempat yang memungkinkan molekul untuk mengaktifkan atau menghambat aktivitas enzim. Kinetika enzim memainkan peran penting selama penghambatan enzim. Laju maksimum karakteristik reaksi enzim tertentu pada konsentrasi tertentu dikenal sebagai kecepatan maksimum atau Vmax. Konsentrasi substrat yang memberikan laju setengah dari Vmax adalah Km.
Apa itu Non-Competitive Inhibition?
Inhibisi non-kompetitif adalah jenis penghambatan enzim di mana inhibitor mengurangi aktivitas enzim dan mengikat dengan baik ke enzim, apakah itu terikat pada substrat atau tidak. Dengan kata lain, inhibisi non-kompetitif adalah di mana inhibitor dan substrat keduanya mengikat enzim pada waktu tertentu. Ketika substrat dan inhibitor berikatan dengan enzim, ia membentuk kompleks enzim-substrat-inhibitor. Setelah kompleks ini terbentuk, ia tidak dapat menghasilkan produk apa pun. Ia hanya dapat mengubah kembali menjadi kompleks enzim-substrat atau kompleks enzim-inhibitor.
Gambar 01: Inhibisi Non-Kompetitif
Dalam inhibisi non-kompetitif, inhibitor memiliki afinitas yang sama terhadap enzim dan kompleks enzim-substrat. Mekanisme yang paling umum dari inhibitor non-kompetitif adalah pengikatan reversibel dari inhibitor ke situs alosterik. Tetapi inhibitor juga memiliki kemampuan untuk mengikat langsung ke situs aktif. Contoh inhibitor non-kompetitif adalah konversi piruvat kinase menjadi piruvat. Konversi fosfoenolpiruvat menjadi piruvat dikatalisis oleh piruvat kinase. Asam amino yang disebut Alanin, yang disintesis dari piruvat, menghambat enzim piruvat kinase selama glikolisis. Alanin bertindak sebagai inhibitor non-kompetitif.
Apa itu Penghambatan Alosterik?
Inhibisi alosterik adalah jenis penghambatan enzim di mana inhibitor memperlambat aktivitas enzim dengan menonaktifkan enzim dan mengikat enzim di situs alosterik. Di sini, inhibitor tidak secara langsung bersaing dengan substrat di situs aktif. Tapi, secara tidak langsung mengubah komposisi enzim. Setelah bentuknya berubah, enzim menjadi tidak aktif. Dengan demikian, tidak dapat lagi mengikat dengan substrat yang sesuai. Ini, pada gilirannya, memperlambat pembentukan produk akhir.
Gambar 02: Penghambatan Alosterik
Inhibisi alosterik mencegah pembentukan produk yang tidak perlu, mengurangi pemborosan energi. Contoh inhibisi alosterik adalah konversi ADP menjadi ATP dalam glikolisis. Di sini, ketika ada kelebihan ATP dalam sistem, ATP berfungsi sebagai penghambat alosterik. Ini mengikat fosfofruktokinase, yang merupakan salah satu enzim yang terlibat dalam glikolisis. Ini memperlambat konversi ADP. Akibatnya, ATP mencegah produksi dirinya sendiri yang tidak perlu. Oleh karena itu, produksi ATP yang berlebihan tidak diperlukan jika jumlahnya mencukupi.
Apa Persamaan Antara Inhibisi Non-Kompetitif dan Alosterik?
- Kedua jenis penghambatan enzim memperlambat aktivitas enzim.
- Inhibitor pada kedua enzim inhibisi tidak bersaing dengan substrat pada sisi aktif.
- Inhibitor mengubah komposisi enzim secara tidak langsung.
- Kedua inhibitor mengubah bentuk enzim.
Apa Perbedaan Antara Inhibisi Non-Kompetitif dan Alosterik?
Dalam inhibisi non-kompetitif, Vmaks reaksi menurun sementara nilai Km tidak berubah. Sebaliknya, dalam penghambatan alosterik, Vmax tetap tidak berubah, dan nilai Km meningkat. Jadi, inilah perbedaan utama antara penghambatan non-kompetitif dan alosterik. Inhibisi alosterik lebih fokus pada penggunaan bahan kimia yang mengubah aktivitas enzim dengan mengikat di situs alosterik, sedangkan inhibitor non-kompetitif selalu menghentikan kerja enzim dengan mengikat langsung di situs alternatif.
Infografis berikut mentabulasi perbedaan antara penghambatan non-kompetitif dan alosterik untuk perbandingan berdampingan.
Ringkasan – Non-Kompetitif vs Penghambatan Alosterik
Inhibisi non-kompetitif adalah penghambatan enzim di mana inhibitor mengurangi aktivitas enzim dan mengikat dengan baik pada enzim apakah itu terikat pada substrat atau tidak. Inhibisi alosterik adalah jenis penghambatan enzim di mana inhibitor memperlambat aktivitas enzim dengan menonaktifkan enzim dan mengikat enzim di situs alosterik. Perbedaan utama antara penghambatan non-kompetitif dan alosterik adalah bahwa laju maksimum reaksi yang dikatalisis (Vmax) berkurang, dan konsentrasi substrat (Km) tetap tidak berubah dalam penghambatan non-kompetitif sementara Vmax tetap tidak berubah, dan Km meningkat dalam penghambatan alosterik. penghambatan.
