Perbedaan utama antara situs alosterik dan situs aktif adalah bahwa situs alosterik adalah wilayah enzim yang memungkinkan molekul aktivator atau inhibitor untuk mengikat enzim dan mengaktifkan atau menghambat aktivitas enzim, sedangkan situs aktif adalah wilayah enzim tempat molekul substrat mengikat dan mengkatalisis reaksi yang menghasilkan produksi produk tertentu.
Enzim adalah protein yang membantu reaksi biokimia dalam tubuh manusia. Salah satu peran enzim yang paling penting adalah pencernaan. Enzim juga membantu pernapasan, membangun otot, fungsi saraf, dan membuang racun dalam tubuh. Enzim memiliki area yang berbeda dalam struktur di mana molekul dapat mengikat dan mengkatalisis reaksi. Situs alosterik dan situs aktif adalah dua area berbeda dalam struktur enzim yang memfasilitasi pengikatan molekul dan reaksi kimia selanjutnya.
Apa itu Situs Alosterik?
Situs alosterik adalah wilayah enzim yang memungkinkan molekul aktivator atau inhibitor berikatan dengan enzim yang mengaktifkan atau menghambat aktivitas enzim. Enzim bekerja pada suhu yang berbeda tergantung pada lingkungan. Beberapa faktor, termasuk panas, dingin, pH, lokasi dalam tubuh, dan zat lain, mempengaruhi aktivitas enzim selain substrat utama. Ada beberapa zat yang mengikat enzim di situs yang berbeda selain situs aktif normal. Situs-situs yang memungkinkan zat lain mengikat dikenal sebagai situs alosterik. Situs alosterik memungkinkan zat lain untuk mengaktifkan, menghambat, atau mematikan aktivitas enzim. Ini terjadi ketika zat lain mengikat ke situs alosterik dan mengubah konfirmasi atau bentuk enzim.
Gambar 01: Situs Alosterik
Contoh aktivator alosterik adalah pengikatan oksigen ke hemoglobin. Pengikatan alosterik oksigen ke hemoglobin mengubah konfirmasi hemoglobin dan meningkatkan afinitasnya terhadap lebih banyak oksigen. Proses ini memastikan hemoglobin akan mengangkut jumlah oksigen maksimum dari area yang kaya oksigen seperti paru-paru. Contoh lain dari inhibitor alosterik adalah ATP dalam respirasi seluler. Salah satu enzim penting yang terlibat dalam glikolisis adalah fosfofruktokinase. Enzim ini mengubah ADP menjadi ATP. Ketika ada terlalu banyak ATP dalam sel, ATP berfungsi sebagai inhibitor alosterik yang mengikat ke situs alosterik fosfofruktokinase untuk memperlambat konversi ADP menjadi ATP.
Apa itu Situs Aktif?
Situs aktif adalah wilayah enzim di mana molekul substrat mengikat dan mengalami reaksi untuk membuat produk. Situs aktif selanjutnya dibagi menjadi dua situs yang berbeda: situs mengikat dan situs calalytic. Di situs pengikatan, residu asam amino dari situs aktif membentuk ikatan sementara dengan substrat. Di sisi lain, di situs katalitik, residu asam amino dari situs aktif mengkatalisis reaksi substrat tersebut.
Gambar 02: Situs Aktif
Situs aktif suatu enzim biasanya memiliki tiga sampai empat asam amino, sedangkan asam amino lain dalam enzim diperlukan untuk mempertahankan struktur tersier enzim. Sisi aktif enzim dapat mengkatalisis reaksi berulang kali karena residu tidak berubah pada akhir reaksi. Proses ini dicapai secara normal dengan menurunkan energi aktivasi reaksi. Oleh karena itu, lebih banyak substrat memiliki energi yang cukup untuk menjalani reaksi kimia.
Apa Persamaan Antara Situs Alosterik dan Situs Aktif?
- Situs alosterik dan situs aktif adalah dua area berbeda dalam struktur enzim yang memfasilitasi pengikatan molekul dan reaksi kimia selanjutnya.
- Kedua situs terdiri dari asam amino.
- Situs ini memiliki bentuk yang unik.
- Kedua situs sangat penting untuk aktivitas enzim dan reaksi yang dikatalisis enzim.
Apa Perbedaan Situs Alosterik dan Situs Aktif?
Situs alosterik adalah wilayah enzim yang memungkinkan molekul aktivator atau inhibitor berikatan dengan enzim untuk mengaktifkan atau menghambat aktivitas enzim, sedangkan situs aktif adalah wilayah enzim tempat molekul substrat mengikat dan mengkatalisis reaksi menghasilkan produk tertentu. Jadi, inilah perbedaan utama antara situs alosterik dan situs aktif. Selain itu, situs alosterik hanya terdapat pada enzim alosterik, sedangkan situs aktif terdapat pada semua enzim.
Infografik di bawah ini menyajikan perbedaan antara situs alosterik dan situs aktif dalam bentuk tabel untuk perbandingan berdampingan.
Ringkasan – Situs Alosterik vs Situs Aktif
Situs alosterik dan situs aktif adalah dua wilayah berbeda dalam struktur enzim. Situs alosterik adalah wilayah enzim yang memungkinkan molekul aktivator atau inhibitor untuk berikatan dengan enzim yang mengaktifkan atau menghambat aktivitas enzim, sedangkan situs aktif adalah wilayah enzim tempat molekul substrat mengikat dan mengkatalisis reaksi yang menghasilkan produksi senyawa tertentu. produk. Jadi, inilah perbedaan utama antara situs alosterik dan situs aktif.
