Perbedaan Kunci – Tripsin vs Kimotripsin
Pencernaan protein adalah proses yang sangat penting dalam keseluruhan prosedur pencernaan pada organisme hidup. Protein kompleks dicerna menjadi monomer asam amino dan diserap melalui usus kecil. Protein sangat penting karena mereka melayani fungsional utama dan peran struktural dalam suatu organisme. Pencernaan protein terjadi melalui enzim pencerna protein yang meliputi tripsin, kimotripsin, peptidase, dan protease. Tripsin adalah enzim pencerna protein yang memutus ikatan peptida pada asam amino dasar yang meliputi lisin dan arginin. Chymotrypsin juga merupakan enzim pencerna protein yang memutus ikatan peptida pada asam amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. Perbedaan utama antara tripsin dan kimotripsin adalah posisi asam amino yang membelah protein. Tripsin membelah pada posisi asam amino basa sedangkan kimotripsin membelah pada posisi asam amino aromatik.
Apa itu Tripsin?
Trypsin adalah protein 23,3 kDa yang termasuk dalam keluarga protease serin dan substrat utamanya adalah asam amino basa. Asam amino dasar ini termasuk arginin dan lisin. Tripsin ditemukan pada tahun 1876 oleh Kuhne. Tripsin adalah protein globular dan ada dalam bentuk tidak aktif yaitu tripsinogen – zimogen. Mekanisme kerja tripsin didasarkan pada aktivitas protease serin.
Trypsin memotong ujung terminal C asam amino basa. Ini adalah reaksi hidrolisis dan berlangsung pada pH – 8,0 di usus kecil. Aktivasi tripsinogen terjadi melalui penghilangan heksapeptida terminal, dan menghasilkan bentuk aktif; tripsin. Tripsin aktif terdiri dari dua jenis utama; – tripsin dan -tripsin. Mereka berbeda dalam stabilitas termal dan strukturnya. Sisi aktif tripsin mengandung Histidin (H63), Asam Aspartat (D107) dan Serin (S200).
Gambar 01: Tripsin
Tindakan enzimatik tripsin dihambat oleh DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, dan EDTA. Aplikasi tripsin meliputi disosiasi jaringan, tripsinisasi dalam kultur sel hewan, pemetaan triptik, studi protein in vitro, sidik jari dan aplikasi kultur jaringan.
Apa itu Kimotripsin?
Chymotrypsin memiliki berat molekul 25,6 kDa dan termasuk dalam keluarga protease serin, dan merupakan endopeptidase. Chymotrypsin ada dalam bentuk tidak aktif yang chymotrypsinogen. Chymotrypsin ditemukan pada tahun 1900-an. Chymotrypsin menghidrolisis ikatan peptida pada asam amino aromatik. Substrat aromatik ini termasuk tirosin, fenilalanin, dan triptofan. Substrat enzim ini terutama dalam isomer L dan siap bekerja pada amida dan ester asam amino. PH optimum di mana chymotrypsin bekerja adalah 7,8 – 8,0. Ada dua bentuk utama chymotrypsin seperti chymotrypsin A dan chymotrypsin B dan mereka sedikit berbeda dalam karakteristik struktural dan proteolitiknya. Sisi aktif kimotripsin mengandung triad katalitik dan terdiri dari Histidin (H57), Asam Aspartat (D102) dan Serin (S195).
Gambar 02: Kimotripsin
Aktivator kimotripsin adalah Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide. Penghambat kimotripsin adalah peptidil aldehida, asam boronat, dan turunan kumarin. Chymotrypsin digunakan secara komersial dalam sintesis peptida, pemetaan peptida, dan sidik jari peptida.
Apa Persamaan Antara Tripsin dan Kemotripsin?
- Kedua enzim adalah protease serin.
- Kedua enzim memutuskan ikatan peptida.
- Kedua enzim bekerja di usus kecil.
- Kedua enzim ada dalam bentuk tidak aktifnya sebagai zimogen.
- Kedua enzim terdiri dari triad katalitik yang mengandung histidin, asam aspartat, dan serin di situs aktifnya.
- Kedua enzim tersebut awalnya ditemukan dan diekstraksi dari sapi.
- Produksi kedua enzim saat ini dilakukan melalui teknik DNA rekombinan.
- Kedua enzim bekerja pada pH dasar yang optimal.
- Kedua enzim digunakan secara in vitro di industri yang berbeda.
Apa Perbedaan Antara Tripsin dan Kemotripsin?
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin adalah enzim pencerna protein yang akan memutuskan ikatan peptida pada asam amino basa seperti lisin dan arginin. | Kimotripsin yang juga merupakan enzim pencerna protein memutuskan ikatan peptida pada asam amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. |
| Berat Molekul | |
| Berat molekul tripsin adalah 23,3 k Da. | Berat molekul kimotripsin adalah 25,6 k Da. |
| Substrat | |
| Protein kompleks dicerna menjadi monomer asam amino dan diserap melalui usus kecil. | Substrat asam amino aromatik seperti tirosin, triptofan, dan fenilalanin bekerja pada kimotripsin. |
| Zymogen Bentuk Enzim | |
| Trypsinogen adalah bentuk tripsin yang tidak aktif. | Kimotripsinogen adalah bentuk kimotripsin yang tidak aktif. |
| Aktivator | |
| Lanthanida adalah aktivator tripsin. | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide adalah aktivator chymotrypsin. |
|
Inhibitor |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, dan EDTA merupakan penghambat tripsin. | Peptidil aldehida, asam boronat, dan turunan kumarin merupakan penghambat kimotripsin. |
Ringkasan – Tripsin vs Chymotrypsin
Peptidase atau enzim proteolitik memecah protein melalui hidrolisis ikatan peptida. Tripsin memotong ikatan peptida pada asam amino basa sedangkan kimotripsin memotong ikatan peptida pada residu asam amino aromatik. Kedua enzim adalah peptidase serin dan bekerja di usus kecil dalam lingkungan pH dasar. Saat ini, banyak penelitian yang terlibat dalam memproduksi tripsin dan kimotripsin menggunakan teknologi DNA rekombinan dengan menggunakan spesies bakteri dan jamur yang berbeda karena enzim ini memiliki nilai industri yang tinggi. Inilah perbedaan antara tripsin dan kimotripsin.
Unduh Versi PDF Trypsin vs Chymotrypsin
Anda dapat mengunduh versi PDF dari artikel ini dan menggunakannya untuk tujuan offline sesuai catatan kutipan. Silakan unduh versi PDF di sini Perbedaan Antara Tripsin dan Kemotripsin
